連関資料 :: 実験
資料:320件
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調理化学実験
- ほうれん草を塩水で加熱した場合、湯の色が薄い緑色だったが、その他の実験の湯の色は塩水より緑色が濃くなったように感じた。酢水で加熱した時は、塩水で加熱した時と比べて色が悪くなった。 にんじんを重曹水で加熱すると、色が暗くなり甘味も無くなってしまった。みょうばん水では、にんじんの色が薄くなったが、湯は無色で10分間の加熱後の味は美味しくなかった。酢水では、10分後に一番色が薄くなっていた。湯の色もオレンジ色だった。 紫キャベツは塩水で茹でた時、10分後の色が一番濃くなったが、キャベツの歯ごたえが全くなくなった。酢水では、最後は酢の味しか感じなくなり、塩水ほど柔らかくなく、まだ硬さが残っていた。紫キャベツは全ての実験で、加熱後すぐに湯の色が変わった。にんじんのみょうばん水の時のように、湯の色が無色なことは無かった。 カリフラワーを塩水で加熱した場合、７分が一番甘く柔らかかった。１０分まで加熱すると塩味が強くなった。重曹水の時では、１０分後では湯は白く濁り、じゃがいものような色になった。みょうばん水では、加熱していくに従って段々酸味が強くなり、カリフラワーの味が無くなった。色は最初から最後まで特に変化は見られなかった。水のみで加熱した場合では、最終的に硬さを感じないくらいになり、味はまずかった。
- レポート 野菜 加熱 変化
550 販売中 2006/06/22- 閲覧(7,387)
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糖の定性実験
- 【目的】 試料が、単糖か二糖か多糖、還元糖か非還元糖であるかを、今回は６種類の試料の性質を調べる。また、その結果から未知試料はどの試料の結果と一致するかを調べる。 【原理】 ・ モーリッシュ反応･･･接触面に赤紫色の環が観察される。 ・ フェーリング反応･･･沸騰浴中に加熱すると、亜酸化銅の赤色沈殿を生成する。 ・ バーフォード反応･･･沸騰浴中に加熱すると、単糖の場合には5分以内に亜酸化銅の 赤色沈殿を生じるが、二糖の場合は反応が十分進まない。 ・ セリワノフ反応･･･沸騰浴中で加温すると、3~5分間で淡赤色〜暗赤色を呈し、さら に加熱を続けると暗赤褐色の沈殿を生成する。 ・ オルシン塩化鉄反応･･･五炭糖を含む溶液は青緑色〜青紫色に変化し、やがて暗青色 に濁るのに対し、六炭糖は赤紫色〜褐色を呈する。 ・ ヨウ素−デンプン反応･･･鎖長の長いデンプンは青色、デキストリンは紫〜赤色、マ ルトースは無色を呈する。
- レポート モーリッシュ反応 バーフォード反応 セリワノフ反応 フェーリング反応
- 550 販売中 2006/06/28
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ヒューマニクス系実験
- ウシ血清からのIgG抗体の精製の目的・手順 目的 Protein G sepharoseを用いたアフィニティークロマトグラフィーで、ウシ血清に含まれるIgG抗体を精製する。 手順 ?Protein G sepharose4 Fast FrowをPoly prepカラムに500μl加える。さらにTBSを10ｍｌ加え、室温で５分間静置【カラムの平衡化】 ?ウシ血清1mlとTBS1mlを2mlチューブで混ぜる ?ウシ血清サンプルをカラムに加え、シーソーシェーカーで１５分間振とうしながら反応させる ?壁を洗うようにカラムにTBSを10ml加え素通し、下部のふたをして、再びカラムにTBS10ml加える。 ?上部、下部のふたを外してバッファーをビーカーに捨てる。上部、下部のふたを蒸留水でよく洗浄 ?下部のふたをして、再びカラムにTBS10mlを加えて、??を再び行う。この洗浄を全部で３回繰り返す。 ?カラムにTBS30mlを素通しする。キムワイプを下部につけ、毛細現象を利用しながら余分なバッファーを吸い取る。 ?【溶出】0.1M Glycine Buffer(pH2.2)50μlを加え、指で軽く混ぜた後、室温で５分間静置。 ?【Protein G sepharoseの除去】ピペットマンでゲルを吸い上げないように溶出液全量を吸い上げる。0.22umに全量を移して、チビタンRde30秒間遠心する。 ??の溶出液に１MTrisHCl(pH8.8)を3.8μl入れ中和 試薬類 □Tris-buffered saline,TBS(20mM Tris-HCl(pH7.5),137mM NaCl)溶液 200ml □Protein G sepharose 4 Fast Flow(20倍希釈)1.2ml□ウシ血清2.2ml □0.1M Glycine Buffer(pH2.2)120μl□1M Tris HCl(pH8.8)15μl 考察 ?血清、血漿の違いとは、血清は血液が凝固して血球成分と淡黄色の透明な液体成分に分かれたときの液体成分のこと。血清には血液凝固にかかわる凝固因子が失われている。 逆に血漿には血液凝固に必要な凝固因子が含まれている。 ?Fc領域とは、抗原との結合活性を持たないばかりか、放置しておくと簡単に結晶化する性質をを持っている領域。免疫系の他の細胞表面に存在するFc受容体と反応し、細胞を活性化、あるいは機能を抑制したり、Fc部分それ自身に捕体成分を活性化するはたらきがあり、抗体の生物活性を発揮する部位のことである。
- レポート 理工学 免疫 IgG抗体 SDS プラスミドDNA 制限酵素
- 550 販売中 2006/06/28
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全体公開 2022/07/14
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半導体レーザーの実験
- ・概要 発光ダイオードと半導体レーザーでは発光する原理は同じではあるがさまざまな性質の違いがある。今回の実験は半導体の発光素子の特性、性質を調べる実験を行った。 電流電圧特性を調べると、どちらも順方向電圧を加えることによって、ある電圧値を越えると急激に電流を流し、微小な電流が流れ始める近辺の電圧値で発光が見られた。 次に半導体レーザーについて光を回折させる実験を行った。レーザーを回折格子に通すことで分散され、直進した光と分散された光の距離からレーザーの波長を算出することができ、これより半導体レーザーがＧａＰ（Ｚｎ−Ｏ）またはＡｌＧａＡｓで構成されているという予測が出来た。 次にレーザー光を二枚の偏光板によって偏光させ、どのような向きのときにどれだけ光が通っているかを、ＣｄＳ素子を使って測定した。このとき二枚の偏光板を交差（垂直に交わらせ）たときにＣｄＳ素子の抵抗値が最大になった。 次にレンズを用いて、ダイオードと半導体レーザーをつかって焦点距離との関係を導く実験を行った。ダイオードの場合は光が広がっていくため、光源からレンズの距離を離していくことで焦点距離も変わっていったが、半導体レーザーの場合は距離が変わっても光は広がらないために焦点の距離も代わることはなかった。 今回の実験でこの二つの性質や特性について理解することが出来た。 ・実験目的 半導体の諸特性を測定・記録し、光の回折、偏光について理解する。 ・実験方法 ・半導体レーザー素子の発振 半導体レーザー素子の印可電圧を０〜３Ｖとしたときの電流電圧特性、印可電圧に対するＣｄＳ素子の抵抗について測定しグラフを作成する。 ・光の回折 レーザー素子の印可電圧を３Ｖのときの、レーザー光と回折格子の面が垂直になるような回折格子を入れて、回折格子から２０ｃｍ、４０ｃｍ程度離れたところに観測される光の形を正確に記録する。
- レポート 理工学 電気 電子 実験
- 550 販売中 2006/11/09
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タンパク質分離実験
- タンパク質分離実験 実験日 7月6日 目的 ゲルろ過クロマトグラフィーを行い、ブルーデキストリン、ヘモグロビンと2,4-ジニトロフェニルバリンを分離する。 原理 ゲルろ過クロマトグラフィー : 分子ふるいと呼ばれるもので、タンパク質を分子量の大きさにより分画する方法である。樹脂はできスト欄、アガロース、ポリアクリルアミドなどを適当に3次元に架橋して網目構造を持たせたものである。大きなタンパク質分子はゲルの網目構造の中に入ることはできず、小さな分子はゲル内へ拡散していく。ゆえにタンパク質分子が大きいほどゲル内へ進入できない場合が多く、ゲルの外を流れるので速く移動でき、小さいタンパク質ほど内部へ分散されうる頻度が増すので溶出されるのに時間がかかる。この差を利用して、タンパク質を分子量に応じて分画する。 実験材料 溶出液 : 50mM NaCl, 10mM Tris-HCl (pH7.2) 50ml ブルーデキストリン(5mg/ml)、ヘモグロビン(5mg/ml)、2,4-ジニトロフェニルバリン(0.25mg/ml) 混合液 0.5ml 実験方法 カラムの調整 垂直に立てたカラムに溶出液をカ
- 理工学 タンパク質分離 ゲルろ過クロマトグラフィー ブルーデキストリン 4-ジニトロフェニルバリン レポート ヘモグロビン 2
- 550 販売中 2006/12/12
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酵素科学実験
- 酵素科学実験（タンパク質の精製・酵素学実験） 【実験目的】 酵素の精製法及び活性の測定方法を身につける。 酵素活性の単位について理解する。 【実験方法】 実験Ⅰ 酵素活性の測定 ＜使用試薬＞ 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチン溶液 (50mM) 発色剤 ，酵素液 ，NAD溶液(5mM) ，0.5N HCl ＜操作＞ ・・・ 実験Ⅱ 反応時間と基質変化量の関係 ＜使用試薬＞ 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチン溶液 (50mM) 発色剤 ，酵素液(A＝×3200 B=×800) ，NAD溶液(5mM) ，0.5N HCl ＜操作＞ 実験Ⅲ イオン交換クロマトグラフィー ＜使用試薬＞ 陰イオン交換樹脂（DEAE-トヨパール） 平衡化用Buffer（10mM リン酸カリウムBuffer pH7.5 ＋ 2-メルカプトエタノール） 溶出用Buffer(0.2M KCl , 0.4MKCl) 酵素粗抽出液 , 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチ
- 酵素 精製 酵素活性 unit PAGE イオン交換クロマトグラフィー
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マイクロスリップの実験
- マイクロスリップの実験 １．目的 人々は日常の生活の中で、様々な行為を行っている。コーヒーを入れる作業や食事中の手の動きを注意深く観察してみると、対象を掴もうと伸ばした手の動きが、あたかも躊躇したかのように微小に停滞したり、ある対象に向かう手の軌道が途中で別の対象に向かう軌道へと急速に変化したり、ある対象にわずかに接触した後に別の対象に向かうといった微小な行為の修正が頻繁に起こっていることに気づく。このような、いったん開始したにもかかわらず途中で修正されてしまう微小なスリップ様の現象は、マイクロスリップと呼ばれている（Reed，1992；鈴木，2001）。マイクロスリップは、私たちの日常生活での行為について検討する上で非常に興味深い現象である。本実験は、マイクロスリップの起こり方と環境の複雑さとの関連について調べることを目的とする。 ２．方法 被験者：単純条件 14名（男4女10）平均19.8才 複雑条件 14名（男5女9）平均19.1才 器具：単純条件では、テーブルに縦4列横3列の枠を書いた紙を敷き、枠内には空の紙コップ2個と砂糖の入ったもの、クリーム粉の入った
- 実験 分析 課題 方法 理解 記録 生活 目的 時間 コーヒー
- 550 販売中 2008/08/13
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